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　　蛋白質的一級結構

　　蛋白質的一級結構(primarystructure)就是蛋白質多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序(sequence)，也是蛋白質最基本的結構。它是由基因上遺傳密碼的排列順序所決定的。各種氨基酸按遺傳密碼的順序，通過肽鍵連接起來，成為多肽鏈，故肽鍵是蛋白質結構中的主鍵。

　　迄今已有約一千種左右蛋白質的一級結構被研究確定，如胰島素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。

　　蛋白質的一級結構決定了蛋白質的二級、三級等高級結構，成百億的天然蛋白質各有其特殊的生物學活性，決定每一種蛋白質的生物學活性的結構特點，首先在于其肽鏈的氨基酸序列，由于組成蛋白質的20種氨基酸各具特殊的側鏈，側鏈基團的理化性質和空間排布各不相同，當它們按照不同的序列關系組合時，就可形成多種多樣的空間結構和不同生物學活性的蛋白質分子。

　　氨基酸的連接方式

　　在蛋白質分子中，氨基酸之間是以肽鍵(peptide bond)相連的。肽鍵就是一個氨基酸的α-羧基與另一個氨基酸的α-氨基脫水縮合形成的鍵。氨基酸之間通過肽鍵聯結起來的化合物稱為肽(peptide)。兩個氨基酸形成的肽叫二肽，三個氨基酸形成的肽叫三肽……，十個氨基酸形成的肽叫十肽，一般將十肽以下稱為寡肽(oligopeptide)，以上者稱多肽(polypeptide)或稱多肽鏈。

　　組成多肽鏈的氨基酸在相互結合時，失去了一分子水，因此把多肽中的氨基酸單位稱為氨基酸殘基(amino acid residue)。

　　在多肽鏈中，肽鏈的一端保留著一個α-氨基，另一端保留一個α-羧基，帶α-氨基的末端稱氨基末端(N端);帶α-羧基的末端稱羧基末端(C端)。書寫多肽鏈時可用略號，N端寫于左側，用H做標幟，C端于右側用桹H表示。

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