對天然表位的研究不象半抗原-載體復合物那樣簡單，但是借助現代科學技術的進步，目前對表位已經有比較深刻的認識。

　　表位只是抗原分子中幾個氨基酸殘基組成的特殊結構，在免疫效應中能全方位地與淋巴細胞或抗分子接觸。抗體分子的抗原結合點并不很大，所以表位一般只占有大約3nm×1.5nm×0.7nm的空間，即5～7個氨基酸和單糖殘基的大小，至多不超過20個氨基酸殘基。

　　表位的構成方式至少有兩種：①由某些氨基酸殘基按一定順序連續排列組成的線狀序列，稱為順序(sequential)表位或線性(linear)表位。順序表位是蛋白分子的一級結構，比較穩定，不受蛋白質加熱變性和空間構形改變的影響。②由分子內不連續的2～3個氨基酸殘基折疊排列所形成的三維結構構成，稱為構象(conformational)表位;有時候，呈α螺旋式排列的連續肽鏈序列也可起到構象表位的作用。構象表位的抗體可用來研究蛋白分子在生理或病理過程中三維結構的變化。但是構象表位是蛋白質的二級或三級結構，不太穩定，在蛋白質受熱或酶解變性后會徹底破壞，不能恢復。因此分離和研究比較困難。