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　　組蛋白的分類及功能

　　組蛋白是構成真核生物染色體的基本結構蛋白，富含帶正電荷的Arg和Lys等堿性氨基酸，等電點一般在pH IO以上，屬堿性蛋白質，可以和酸性的DNA緊密結合，而且一般不要求特殊的核苷酸序列。用聚丙烯酰胺凝膠電泳可以區分5種不同的組蛋白：H1,H2A,H2B,H3和 H4。

　　種組蛋白在功能上分為兩組

　　(1)核小體組蛋白，包括H2A，H2B，H3和H4。這4種組蛋白有相互作用形成復合體的趨勢，它們通過c端的疏水氨基酸互相結合，而N端帶正電荷的氨基酸則向四面伸出以便與DNA分子結厶 從而幫助DNA卷曲形成核小體的穩定結構。這4種組蛋白沒有種屬及組織特異性，在進化上十分保守，特別是H3和H4是所有已知蛋白質中最為保守的。

　　(2)琍組蛋白。其分子較大。球形中心在進化上保守，而N端和c端兩個“臂”的氨基酸變異較大，所以Hl在進化上不如核小體組蛋白那么保守。在構成核小體時Hl起連接作用，它賦予染色質以極性。Hl有一定的種屬和組織特異性。

　　非組蛋白的特性

　　(1)非組蛋白具有多樣性：

　　非組蛋白占染色質蛋白的60%～70%，不同組織細胞中其種類和數量都不相同，代謝周轉快。

　　(2)識別DNA具有特異性：

　　能識別特異的DNA序列，識別信息來源于DNA核苷酸序列本身，識別位點存在于DNA雙螺旋的大溝部分，識別與結合靠氫鍵和離子鍵。在不同的基因組之間，這些非組蛋白所識別的DNA序列在進化上是保守的。

　　(3)具有功能多樣性：

　　包括基因表達的調控和染色質高級結構的形成。如幫助DNA分子折疊，以形成不同的結構域;協助啟動DNA復制，控制基因轉錄，調節基因表達。

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