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　　酶促反應的特點及影響因素是單項選擇題考查的重點。

　　酶的催化作用

　　酶的活性中心：指酶分子能與底物結合并發生催化作用的局部空間結構。凡具有活性的酶都具有活性中心。

　　(1)活性中心內的必需基團：它包含兩個基團(結合基團和催化基團)，其特點是與催化作用直接相關，是酶發揮催化作用的關鍵部位。

　　(2)活性中心外的必需基團：在活性中心外的區域，還有一些不與底物直接作用的必需基團，這些基團與維持整個酶分子的空間構象有關。

　　酶原與酶原激活

　　在初合成或初分泌時沒有活性的酶的前體稱為酶原。酶原在一定條件下，轉變成有活性的酶的過程稱為酶原的激活。酶原激活的實質是酶的活性中心形成或暴露的過程。

　　酶原激活意義：如胰蛋白質酶原、凝血酶原等的激活，一方面防止了自身消化，起到保護作用;另一方面保證特定的酶在特定的時間和部位發揮作用。

　　酶的催化特點

　　(1)有效地降低反應的活化能(臺階)，具有極高的催化能力。

　　(2)高度的特異性(專一性)。

　　(3)可調節性(這是與無機催化反應的不同點)。

　　(4)不穩定性。

　　影響酶促反應速度的因素

　　(1)酶濃度

　　在一定溫度、pH條件下，當底物濃度》酶濃度時，酶促反應速度與酶濃度成正比例關系。

　　(2)底物濃度

　　在一定溫度、pH條件下，酶濃度一定時，酶促反應速度與底物濃度的關系呈矩形雙曲線。

　　底物濃度很低時，反應速度與底物濃度成正比;底物濃度再增加，反應速度的增加趨緩;當底物濃度達某一值后，反應速度達到最大，反應速度不再增加。

　　米-曼方程式：簡稱米氏方程，可表示為V=Vmax[S]/(Km+[S])，Vmax為最大反應速度，Km為米氏常數，[S]為底物濃度。

　　Km與Vmax的意義：①Km等于反應速度為最大速度一半時的底物濃度;②Km可表示酶與底物的親和力。Km值大，酶與底物的親和力低;③Km為酶的特征性常數，Km值與酶的濃度無關。Km值的單位為mmol/L;④Vmax是酶完全被底物飽和時的反應速度，與酶總濃度成正比。

　　(3)溫度

　　酶促反應速度達到最大時的環境溫度稱為酶的最適溫度。高于或低于最適溫度，酶促反應速度均降低。人體內各種酶的最適溫度在37℃左右。

　　(4)pH

　　酶促反應速度達到最大時的反應體系的pH稱為酶的最適pH。pH低于或高于最適值，酶促反應速度均降低。

　　人體內多數酶的最適pH接近于7，但也有例外，如胃蛋白質酶的最適pH為1.8;肝精氨酸酶的最適pH為9.8等。

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