(一)含氮激素作用機制-第二信使學說

　　含氮激素作用于靶細胞膜上，與膜上的特異受體結合，從而激活膜上的腺苷酸環化酶(adenylate cyclase，AC)，促進胞漿內三磷酸腺苷(ATP)轉變為環一磷酸腺苷(cyclic AMP，cAMP)， cAMP激活無活性的蛋白激酶， 通過催化細胞內蛋白質的磷酸化作用，誘發靶細胞的生理效應。在這一過程中，激素將信息傳至靶細胞，而cAMP則將此信息傳至細胞內的有關酶系， 因此稱cAMP為第二信使，激素為第一信使。信息由第一信使傳遞給第二信使，引起細胞內一系列的酶促反應， 從而發生調節作用，這是第二信使學說的基本內容。

　　第二信使作用機制以cAMP為第二信使學說地提出，推動了激素作用機制的研究工作迅速深入發展。 近年來的研究資料表明，cAMP并不是惟一的第二信使，可能做為第二信使的化學物質還有cGMP、三磷酸肌醇、二磷酰甘油、Ca2+等。另外， 關于細胞表面受體調節、酰苷酸環化酶活化機制、蛋白激酶C的作用等方面的研究都取得了很大進展，現概述如下：

　　1.激素與受體的相互作用：激素的膜受體多為糖蛋白，其結構一般分為三部分：細胞膜外區段、質膜部分和細胞膜內區段。細胞膜外區段含有許多糖基，是識別激素并與之結合的部位。激素分子和靶細胞膜受體的表面，均由許多不對稱的功能基團構成極為復雜而又可變的立體構型。激素和受體可以相從誘導而改變本身的構型以適應對方的構型，這就為激素與受體發生專一性結合提供了物質基礎。

　　激素與受體的結合力稱為親和力(affinity)。一般來說， 由于相互結合是激素作用的第-步，所以親和力與激素的生物學作用往往一致，但激素的類似物可與受體結合而不表現激素的作用，相反卻阻斷激素與受體相結合。實驗證明，親和力可以隨生理條件的變化而發生改變，如動物性周期的不同階段，卵巢顆粒細胞上的卵泡刺激素(FSH)受體的親和力是不相同的。 某一激素與受體結合時，其鄰近受體的親和力也可出現增高或降低的現象。

　　受體除表現親和力改變外，其數量也可發生變化。有人用人淋巴細胞膜上胰島素受體進行觀察發現，如長期使用大劑量的胰島素，將出現胰島素受體數量減少，親和力也降低; 當把胰島素的量降低后，受體的數量和親和力可恢復正常。許多種激素(如促甲狀腺激素、絨毛膜促性腺激素、黃體生成素、卵泡刺激素)都會出現上述情況。這種激素使其特異性受體數量減少的現象， 稱為衰減調節或簡稱下調(down regulation)。下調發生的機制可能與激素-受體復合物內移入胞有關。相反， 有些激素(多在劑量較小時)也可使其特異性受體數量增多，稱為上增調節或簡稱上調(up regulation)，如催乳素、卵泡刺激素、血管緊張素等都可出現上調現象。下調或上調現象說明， 受體的合成與降解處于動態平衡之中，其數量是這一平衡的結果，它的多少與激素的量相適應，以調節靶細胞對激素的敏感性與反應強度。

　　2.G蛋白在信息傳遞中的作用 激素受體與腺苷酸環化酶是細胞膜上兩類分開的蛋白質。激素—受體結合的部分在細胞膜的外表面，而腺苷酸環化酶在膜的胞漿面，兩者之間存在一種起耦聯作用的調節蛋白-鳥苷酸結合蛋白(guanine nucleotide-binding regulatory protein)，簡稱G蛋白。G蛋白由α、β和γ三個亞單位組成，α亞單位上有鳥苷酸結合位點。當G蛋白上結合的鳥苷酸為GTP時則激活而發揮作用，但當G蛋白上的GTP水解為GDP時則失去活性。當激素與受體結合時，活化的受體便與G蛋白的α亞單位結合，并促使其與β、γ亞單位脫離，才能對腺苷酸環化酶起激活或抑制作用。

　　G蛋白可分為興奮型G蛋白(Gs)和抑制型G蛋白(Gi)。Gs的作用是激活腺苷酸環化酶，從而使cAMP生成增多;Gi的作用則是抑制腺苷酸環化酶的活性，使cAMP生成減少。有人提出，細胞膜的激素受體也可分為興奮型(Rs)與抑制型(Ri)兩種，它們分別與興奮性激素(Hs)或抑制性激素(Hi)發生結合，隨后分別啟動Gs或Gi，再通過激活或抑制腺苷酸環化酶使cAMP增加或減少而發揮作用。

　　3.三磷酸肌醇和二酰甘油為第二信使的信息傳遞系統 許多含氮激素是以cAMP為第二信使調節細胞功能活動的，但有些含氮激素的作用信息并不以cAMP為媒介進行傳遞，如胰島素、催產紊、催乳素、某些下丘腦調節肽和生長因子等。實驗表明，這些激素作用于膜受體后，往往引起細胞膜磷脂酰肌醇轉變成為三磷酸肌醇(inositol 1，4，5-triphosphate，IP3)和二酰甘油(diacylglycerol，DG)，并導致胞漿中Ca2+濃度增高。近年來，有人提出IP3和DG可能是第二信使的學說，引起人們的重視， 并且得到越來越多的實驗證實。

　　這一學說認為，在激素的作用下，可能通過G蛋白的介導，激活細胞膜內的磷脂酶C(phospholipase C，PLC)，它使由磷脂酰肌醇(PI)二次磷酸化生成的磷脂酰肌醇二磷酸(PIP2)分解，生成IP3和DG。DG生成后仍留在膜中，IP3則進入胞漿。在未受到激素作用時，細胞膜幾乎不存在游離的DG，細胞內IP3的含量也極微， 只有在細胞受到相應激素作用時，才加速PIP2的降解，大量產生IP3和DG。IP3的作用是促使細胞內Ca2+貯存庫釋放Ca2+進入胞漿。細胞內Ca2+主要貯存在線粒體和內質網中。實驗證明，IP3引起Ca2+的釋放是來自內質網而不是線粒體，因為在內質網膜上有IP3受體，IP3與其特異性受體結合后，激活Ca2+通道，使Ca2+從內質網中進入胞漿。IP3誘發Ca2+動員的最初反應是引起短暫的內質網釋放Ca2+，隨后是由Ca2+釋放誘發作用較長的細胞外Ca2+內流， 導致胞漿中Ca2+濃度增加。Ca2+與細胞內的鈣調蛋白(calmodulin，CaM)結合后，可激活蛋白激酶，促進蛋白質磷酸化，從而調節細胞的功能活動。

　　類固醇激素作用機制DG的作用主要是它能特異性激活蛋白激酶C(protein kinase C，PKC)，PKC的激活依賴Ca2+的存在。激活的PKC與PKA一樣可使多種蛋白質或酶發生磷酸化反應，進而調節細胞的生物效應。 此外，DG的降解產物花生四烯酸是合成前列腺素的原料，花生四烯酸與前列腺素的過氧化物參與鳥苷酸環化酶的激活，促進cAMP的生成。cAMP作為另一種可能的第二信使，通過激活蛋白激酶G(PKG)而改變細胞的功能。

　　(二) 類固醇激素作用機制-基因調節學說

　　類固醇激素分子量小且是脂溶性的， 可以擴散通過細胞膜進入細胞內與胞漿中的受體結合，形成激素-胞漿受體復合物。激素-胞漿受體復合物可進入細胞核內。復合物再與核內受體結合， 轉變為激素-核內受體復合物，啟動DNA的轉錄過程，生成新的信使核糖核酸(mRNA)轉移至胞漿內，翻譯合成新的蛋白質(酶)，從而引起相應的生理效應(見動畫)。